Olbaltumvielu un polipeptīdu struktūra

ALFRĒDS PASIEKA/ZINĀTNES FOTOBIBLIOTEKA / Getty Images

Ir četri struktūras līmeņi, kas atrodami polipeptīdos un olbaltumvielas . Polipeptīda proteīna primārā struktūra nosaka tā sekundāro, terciāro un kvartāro struktūru.

Primārā struktūra

Polipeptīdu un proteīnu primārā struktūra ir aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē ar atsauci uz jebkuru disulfīda saišu atrašanās vietu. Primāro struktūru var uzskatīt par pilnīgu visu aprakstu kovalentā saite polipeptīdu ķēdē vai proteīnā.

Visizplatītākais veids, kā apzīmēt primāro struktūru, ir uzrakstīt aminoskābju secību, izmantojot aminoskābju standarta trīs burtu saīsinājumus. Piemēram, gly-gly-ser-ala ir primārā struktūra polipeptīdam, kas sastāv no glicīns , glicīns, serīns , un alanīns , šādā secībā no N-gala aminoskābes (glicīns) līdz C-gala aminoskābei (alanīns).

Sekundārā struktūra

Sekundārā struktūra ir sakārtots aminoskābju izvietojums vai konformācija lokalizētajos polipeptīda vai proteīna molekulas reģionos. Ūdeņraža saitei ir svarīga loma šo locīšanas modeļu stabilizācijā. Divas galvenās sekundārās struktūras ir alfa spirāle un antiparalēlā beta kroku loksne. Ir arī citas periodiskas konformācijas, taču α-spirāle un β-ploksne ir visstabilākās. Viens polipeptīds vai proteīns var saturēt vairākas sekundāras struktūras.

α-spirāle ir labās puses vai pulksteņrādītāja virzienā vērsta spirāle, kurā katra peptīdu saite atrodas trans uzbūve un ir plakana. Katras peptīdu saites amīnu grupa parasti virzās uz augšu un paralēli spirāles asij; karbonilgrupa parasti ir vērsta uz leju.

β kroku loksne sastāv no pagarinātām polipeptīdu ķēdēm ar blakus esošajām ķēdēm, kas stiepjas viena otrai pretparalēli. Tāpat kā ar α-spirāli, katra peptīdu saite ir trans un plakans. Peptīdu saišu amīna un karbonilgrupas ir vērstas viena pret otru un tajā pašā plaknē, tāpēc starp blakus esošajām polipeptīdu ķēdēm var rasties ūdeņraža saite.

Spirāle tiek stabilizēta ar ūdeņraža saiti starpamīnsun karbonilgrupa vienas polipeptīdu ķēdes grupas. Kroku loksni stabilizē ūdeņraža saites starp vienas ķēdes amīnu grupām un blakus esošās ķēdes karbonilgrupām.

Terciārā struktūra

Polipeptīda vai proteīna terciārā struktūra ir atomu trīsdimensiju izvietojums vienā polipeptīdu ķēdē. Polipeptīdam, kas sastāv no viena konformācijas locīšanas modeļa (piemēram, tikai alfa spirāle), sekundārā un terciārā struktūra var būt viena un tā pati. Turklāt proteīnam, kas sastāv no vienas polipeptīda molekulas, terciārā struktūra ir augstākais struktūras līmenis, kas tiek sasniegts.

Terciāro struktūru lielākoties uztur disulfīda saites. Starp sānu ķēdēm veidojas disulfīda saites cisteīns oksidējot divas tiola grupas (SH), veidojot disulfīda saiti (S-S), ko dažreiz sauc arī par disulfīda tiltu.

Kvartāra struktūra

Kvartārā struktūra tiek izmantota, lai aprakstītu proteīnus, kas sastāv no vairākām apakšvienībām (vairākām polipeptīdu molekulām, katru no kurām sauc par “monomēru”). Lielākā daļa olbaltumvielu, kuru molekulmasa ir lielāka par 50 000, sastāv no diviem vai vairākiem nekovalenti saistītiem monomēriem. Monomēru izvietojums trīsdimensiju proteīnā ir kvartāra struktūra. Visizplatītākais piemērs, ko izmanto, lai ilustrētu kvartāru struktūru, ir hemoglobīns olbaltumvielas. Hemoglobīna kvartārā struktūra ir tā monomēru apakšvienību pakete. Hemoglobīns sastāv no četriem monomēriem. Ir divas α-ķēdes, katra ar 141 aminoskābi, un divas β-ķēdes, katra ar 146 aminoskābēm. Tā kā ir divas dažādas apakšvienības, hemoglobīnam ir heterokvartāra struktūra. Ja visi proteīna monomēri ir identiski, pastāv homokvartāra struktūra.

Hidrofobā mijiedarbība ir galvenais kvartārā struktūras apakšvienību stabilizējošais spēks. Kad viens monomērs salocās trīsdimensiju formā, lai tā polārās sānu ķēdes pakļautu ūdens videi un aizsargātu tā nepolārās sānu ķēdes, uz atklātās virsmas joprojām ir dažas hidrofobas daļas. Divi vai vairāki monomēri tiks savākti tā, lai to atklātās hidrofobās sekcijas saskartos.

Vairāk informācijas

Vai vēlaties iegūt vairāk informācijas par aminoskābēm un olbaltumvielām? Šeit ir daži papildu tiešsaistes resursi par aminoskābes un aminoskābju hiralitāte . Papildus vispārīgajiem ķīmijas tekstiem informāciju par olbaltumvielu struktūru var atrast bioķīmijas, organiskās ķīmijas, vispārējās bioloģijas, ģenētikas un molekulārās bioloģijas tekstos. Bioloģijas tekstos parasti ir iekļauta informācija par transkripcijas un translācijas procesiem, caur kuriem proteīnu ražošanai tiek izmantots organisma ģenētiskais kods.